вид амидной связи; возникает при образовании белков (См.
Белки)
и пептидов (См.
Пептиды) в результате взаимодействия α-аминогруппы (-NH
2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (-СООН) др. аминокислоты:
Группа -СО-NH- в белках находится в состоянии кето-енольной таутомерии (См.
Таутомерия)
.
Наличие П. с. в белках и пептидах было предположено А. Я. Данилевским (См.
Данилевский) и Э.
Фишером и затем подтверждено химическими и физическими данными. Благодаря таутомерии П. с. имеет частично (на 40\%) характер двойной (сопряжённой) связи, что проявляется в уменьшении её длины (1,32Å), по сравнению с длиной одинарной -С-N- связи (1,47Å) (см.
Химическая связь)
. Частично сопряжённый характер - С-N- связи обусловливает плоскую конфигурацию -СО-NH- группы (все 4 атома компланарны, то есть находятся в одной плоскости) и существование транс- и цис-форм:
Экспериментально доказана большая устойчивость транс-формы (см.
Изомерия)
. Ферментативное образование П. с. в живых клетках происходит в процессе биосинтеза белка. Разработаны методы химического и ферментативного лабораторного синтеза и расщепления П. с., позволившие синтезировать ряд биологически активных пептидов, а также установить аминокислотную последовательность для многих белков и пептидов.
Н. Н. Зайцева.